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| 黄豆黄素与大豆球蛋白的相互作用机制及其对蛋白结构的影响 |
| 南昌大学食品科学与资源挖掘全国重点实验室 南昌大学中德联合研究院 |
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摘要 探究黄豆黄素（Glycitein,Gly）和大豆球蛋白（Glycinin,11S）的相互作用机制及其对蛋白结构的影响。以黄豆黄素与大豆球蛋白为研究对象，采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和分子对接技术研究Gly与11S之间的结合特性和作用机制，并利用紫外-可见光谱与圆二色光谱对Gly与11S蛋白结合后复合物的结构进行表征。结果表明，Gly与11S蛋白之间的猝灭机制为静态猝灭，两者结合位点数为1，主要通过氢键和范德华力形成复合物，使得Gly稳定地结合于11S表面的疏水性空腔中。进一步研究表明，与Gly作用后，11S蛋白的二、三结构发生显著变化，蛋白表面疏水性降低，促使肽链更加伸展，结构更加松散。本研究有助于我们在分子水平上理解黄豆黄素与大豆球蛋白之间的相互作用机制，对于未来在食品工业中有效利用这两种成分具有重要的指导意义。
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| 关键词 ：
大豆球蛋白,
黄豆黄素,
相互作用,
光谱,
分子对接
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| 基金资助:国家自然科学基金资助项目(31972186,32260595)； 江西省主要学科学术和技术带头人培养计划-领军人才项目(20225BCJ22022)； |
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