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| 瑞香素与β-乳球蛋白的结合特性及其对β-乳球蛋白结构的影响 |
| 张国文姜海花刘英英曾霓 |
| 南昌大学食品科学与技术国家重点实验室 |
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摘要 本实验模拟人体生理酸度(pH 7.4),采用荧光光谱法、圆二色光谱法和分子模拟技术,研究了瑞香素与β-乳球蛋白(β-LG)的结合特性及瑞香素对BLG结构的影响。结果表明,瑞香素对β-LG内源荧光有较强的猝灭能力,荧光猝灭机制属于形成复合物的单一静态猝灭。β-LG与瑞香素的结合位点数为1,结合常数为104 L·mol-1数量级。计算得到的热力学参数熵变和焓变均为正值,表明疏水作用是驱动瑞香素-β-LG复合物形成的主要作用力。分子模拟结果显示,瑞香素插入β-LG疏水空腔,与Ala80,Glu55,Leu54,Leu93,Lys75,Ile78,Pro79,Phe82,Thr76等氨基酸残基发生相互作用。同步荧光光谱和圆二色光谱结果显示,瑞香素与β-LG结合导致β-LG色氨酸残基周围微环境的疏水性降低,α-helix和β-折叠含量增加,β-转角与无规卷曲含量降低,β-LG的结构变得更加紧密。
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| 关键词 ：
瑞香素,
β-乳球蛋白,
荧光猝灭,
结合性质,
结构
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| 基金资助:国家自然科学基金资助项目(31060210,31460422)； 江西省自然科学基金项目(20171BAB204029)； 食品科学与技术国家重点实验室基金项目(SKLF-ZZB-201707,SKLF-ZZA-201612)； |
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