应用多种光谱法结合分子对接技术研究了白杨素对胰脂肪酶的抑制作用及抑制机制。结果表明白杨素以竞争方式可逆地抑制胰脂肪酶活性,IC50值为（8.21±0.02）×10-4 mol L-1。白杨素与胰脂肪酶在氢键和疏水作用力驱动下形成了基态复合物并通过静态方式猝灭胰脂肪酶的内源荧光,其结合常数为104 L mol-1数量级,白杨素在胰脂肪酶上的结合位点更接近色氨酸残基。圆二色谱分析表明,白杨素与胰脂肪酶的结合使胰脂肪酶的结构变得更加紧密。分子对接显示白杨素与胰脂肪酶活性中心的氨基酸残基Glu188、Pro194、Gln220、Thr221、Val322、Ser323发生相互作用。白杨素抑制胰脂肪酶的机制可能是由于白杨素与活性中心的一些氨基酸残基发生相互作用,导致酶结构变得紧密,阻止了底物进入活性中心而避免其被氧化,从而降低了胰脂肪酶的催化效率。该研究对于白杨素作为胰脂肪酶新型抑制剂及抗肥胖营养素的开发具有参考价值。