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不同时期H1N1甲型流感病毒H1血凝素蛋白的特征比较 |
谭福燕; 乔乔; 王敏; 熊红叶; 余克花; 刘金辉 |
南昌大学公共卫生学院; 南昌大学抚州医学院; 南昌大学基础医学院微生物学教研室 |
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TAN Fu-yan;QIAO Qiao;WANG Min;XIONG Hong-ye;YU Ke-hua;LIU Jin-hui |
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摘要 目的比较2007—2014年分离的H1N1甲型流感病毒H1血凝素蛋白与分离于1934年的H1N1甲型流感病毒H1血凝素蛋白的差异性,以了解近几年流行的H1N1甲型流感病毒H1血凝素蛋白的变异特征。方法从Genebank的基因数据库中获取16株H1N1甲型流感病毒H1血凝素蛋白的核苷酸和氨基酸序列,采用在线软件SignalP4.1预测信号肽,运用Clustal X,Bioedit等国际通用软件进行氨基酸和核苷酸的序列比对,计算核苷酸及氨基酸的同源性。在线软件Antheprot分析二级结构。结果 H1血凝素蛋白编码框架长约1701bp,编码含566个氨基酸组成的多肽。16株H1N1甲型流感病毒H1血凝素氨基酸同源性为92.4%~99.8%,核苷酸同源性为91.8%~99.6%。H1血凝素蛋白aa1-aa17区域为潜在信号肽,血凝素蛋白A1和A2裂解序列为位于aa324-aa330序列IQSR↓GLF。H1血凝素蛋白富含潜在α螺旋(25%~32%)、β折叠(27%~28%)和卷曲结构(23%~26%)等二级结构。2007—2014年的15株病毒的血凝素蛋白A1高变区位于羧基端aa278-aa321,有11个位点变异,变异率高达25%。参与二硫键形成的10个半胱氨酸位点未发生变异,3个受体结合区的氨基酸序列(PKTS、VLVLWAIHH和SRYSKKFK)比较保守,有2个序列出现毒力相关位点D222G突变。结论与1934年的H1N1甲型流感病毒H1血凝素蛋白比较,2007—2014年间分离H1N1甲型流感病毒H1血凝素蛋白的重要功能结构域的序列仍保守稳定,但在某些位点出现较高频率的替代变异。
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关键词 :
H1N1甲型流感病毒,
血凝素蛋白,
生物信息学,
突变
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