转谷氨酰胺酶催化的花生过敏原Ara h 2交联反应位点分析
南昌大学食品学院南昌大学生命学院南昌大学食品科学与技术国家重点实验室南昌大学中德联合研究院
摘要 酶催化交联是蛋白质改性的常用加工手段,交联方式和交联位点不同,对蛋白质性质的影响也不同。采用转谷氨酰胺酶(microbial transglutaminase,MTG)催化Ara h 2发生交联反应。通过液相-质谱联用对交联后的蛋白产物进行分析,再利用StavroX软件分析质谱数据,寻找不同反应条件下,蛋白质交联反应的发生位点。结果显示,在MTG的催化下,K142、K52均参与交联反应。还原后的Ara h 2的交联反应较未还原蛋白更为活跃,未还原蛋白中仅发现3对分子内交联肽段,而还原后的蛋白中找到16对交联肽段(既包括分子内交联也包括分子间交联),但还原蛋白中仅K142参与了分子内交联反应。研究揭示的Ara h 2交联方式和交联位点,为交联反应对蛋白质改性机制研究奠定了基础。 更多 还原
关键词 :
Ara h 2 ,
转谷氨酰胺酶 ,
交联 ,
StavroX ,
质谱
基金资助: 国家自然科学基金资助项目(31660446);
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