|
|
荧光光谱法研究甜蜜素与牛血清白蛋白的相互作用 |
潘军辉; 万宇俊; 张萌; 蒲超群; 王亚萍; 张国文 |
南昌大学食品科学与工程学院; 南昌大学食品科学与技术国家重点实验室 |
|
PAN Junhui;WAN Yujun;ZHANG Meng;PU Chaoqun;WANG Yaping;ZHANG Guowena |
|
摘要 在生理酸度(pH 7.4)条件下,利用荧光光谱法研究了甜蜜素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,甜蜜素与BSA形成基态复合物而引起BSA的内源性荧光猝灭,25℃时的结合常数为3.05×103 L·mol-1,结合位点数约等于1。利用Van’t Hoff方程计算出热力学参数:焓变(ΔHθ)和熵变(ΔSθ)分别为-3.46KJ·mol-1和48.23J·mol-1·K-1,表明疏水作用和氢键是维持BSA-甜蜜素复合物稳定的主要作用力。位点竞争实验表明,甜蜜素主要结合于BSA的亚域ⅡA,即site I位。同步荧光结果显示,甜蜜素与BSA的结合诱导BSA色氨酸残基所处微环境疏水性有所增加,而对酪氨酸残基微环境没有明显影响。Zn2+、Mg2+的存在对BSA-甜蜜素的结合有促进作用,而Ca2+、Fe3+、Cu2+则对BSA-甜蜜素复合物的形成有抑制作用。
|
|
关键词 :
甜蜜素,
牛血清白蛋白,
荧光猝灭,
结合位点
|
|
基金资助: 国家级大学生创新创业训练计划项目(20140403021);南昌大学校级大学生创新创业训练计划项目(2014073);江西省教育厅项目(GJJ14220);国家自然科学基金资助项目(31060210) |
[1] |
张国文; 周雪; 刘钰红. 磺胺二甲异恶唑与HSA的结合性质及其对HSA结构的影响[J]. 南昌大学学报(理科版), 2015, 39(04): 368-. |
[2] |
胡松; 曾霓; 刘英英; 潘军辉; 张国文. 光谱学技术研究食品着色剂柠檬黄与牛血清白蛋白的结合性质[J]. 南昌大学学报(工科版), 2015, 37(03): 240-. |
[3] |
张国文; 周雪; 刘钰红. 磺胺甲噻二唑与HSA的结合性质及其对HSA结构的影响[J]. 南昌大学学报(理科版), 2014, 38(05): 477-. |
[4] |
王安萍;肖春玲;郑卓;张国文; . 邻硝基酚与牛血清蛋白的相互作用[J]. 南昌大学学报(理科版), 2014, 38(04): 368-. |
[5] |
. 南昌大学学报(理科版)2012年总目次[J]. 南昌大学学报(理科版), 2012, 36(06): 613-. |
[6] |
胡玉婷; 张国文. 蛇床子素与人血清白蛋白相互作用的光谱学特征[J]. 南昌大学学报(理科版), 2012, 36(03): 250-. |
[7] |
戚丽; 吴芳英. ZnS:Mn量子点作为荧光离子探针测定痕量铜(Ⅱ)[J]. 南昌大学学报(理科版), 2012, 36(01): 50-53. |
[8] |
何小英; 李来生; 方奕珊; 张杨. 荧光光谱法研究葫芦[7]脲与牛血清白蛋白的相互作用[J]. 南昌大学学报(理科版), 2012, 36(01): 61-64. |
[9] |
. 南昌大学学报(理科版)2011年总目次[J]. 南昌大学学报(理科版), 2011, 35(06): 1-. |
[10] |
马亚娣; 张国文; 刘钰红. 乙基麦芽酚与牛血清白蛋白相互作用的光谱[J]. 南昌大学学报(理科版), 2011, 35(06): 1-. |
[11] |
倪永年; 刘秋红. 荧光光谱法研究环丙沙星和头孢拉定与牛血清白蛋白的协同作用[J]. 南昌大学学报(理科版), 2011, 35(04): 1-. |
[12] |
倪永年; 张方圆; 张秋兰. 光谱法研究刺芒柄花素与牛血清白蛋白的相互作用[J]. 南昌大学学报(理科版), 2011, 35(02): 1-. |
[13] |
. 南昌大学学报(理科版)2010年总目次 [J]. 南昌大学学报(理科版), 2010, 34(06): 1-. |
[14] |
李蔚博; 张国文; 潘军辉; 赵楠. 呋喃唑酮与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱[J]. 南昌大学学报(理科版), 2010, 34(06): 1-. |
[15] |
倪永年; 朱瑞瑞. 荧光光谱法探索多巴酚丁胺与BSA的相互作用[J]. 南昌大学学报(理科版), 2010, 34(04): 1-. |
|
|
|
|